Hidroxilisina

Hidroxilisina es un aminoácido proteinogénico no clásico. Se incorpora a la proteína correspondiente como lisina y se hidroliza a hidroxilisina dentro del polipéptido con la ayuda de una enzima. Es uno de los principales componentes de las proteínas de colágeno en el tejido conectivo.

¿Qué es la hidroxilisina?

La hidroxilisina es un aminoácido proteinogénico que primero se incorpora a una proteína como lisina. Por tanto, es un aminoácido proteinogénico no canónico. El término "canónico" significa clásico.

Entonces no hay codón para este aminoácido. La hidroxilisina se encuentra principalmente en el colágeno del tejido conectivo y en las glicoproteínas. Allí, la lisina se convierte en hidroxilisina mediante procesos enzimáticos. Solo una parte de la lisina se convierte en hidroxilisina. Las propiedades de los respectivos colágenos dependen de la cantidad de residuos de lisina y prolina hidrolizados.

La hidroxilisina se puede aislar en forma libre como hidrocloruro. El hidrocloruro de hidroxilisina es un polvo beige con un punto de fusión de 225 a 230 grados. Es un aminoácido básico que también hace que las proteínas que contienen hidroxilisina reaccionen de forma básica. La hidroxilisina fue descubierta por el bioquímico estadounidense y cofundador de "Clinical Chemistry" Donald Van Slyke (1883-1971).

Función, efecto y tareas

La hidroxilisina es de gran importancia para la estructura del tejido conectivo. Las glicoproteínas también contienen hidroxilisina para formar compuestos glicosídicos de la proteína con residuos de azúcar en el residuo de hidroxilo.

Dentro del colágeno, es responsable de la reticulación de las moléculas de proteína individuales. Junto con la hidroxilprolina, la forma hidrolizada de la prolina, también es fundamental en la construcción de las estructuras terciarias y cuaternarias del colágeno. La hidroxilación de la lisina está catalizada por la enzima lisil hidroxilasa con la participación de los cofactores iones de hierro y ácido ascórbico (vitamina C). El patrón de distribución de los residuos de lisina hidroxilada en el colágeno no es ni particularmente rígido ni flexible. Siempre hay patrones recurrentes.

Sin embargo, también hay áreas enteras dentro de la proteína que no contienen ningún residuo de lisina hidroxilada. Si bien la hidroxiprolina es responsable de la estructura helicoidal del colágeno a través de la unión de tres cadenas de proteínas, los enlaces cruzados entre las diversas moléculas de proteína se forman a través de los grupos hidroxilo de la hidroxilisina. Además, estos grupos moleculares también sirven como un sitio de unión para un enlace glicosídico con un azúcar. En general, esto asegura la fuerza del tejido conectivo.

Si hay una deficiencia de hidroxilisina en las proteínas, esto no se puede remediar con una ingesta adicional del aminoácido. No existe un codón para la hidroxilisina libre, por lo que no se puede incorporar a la proteína correspondiente. Por tanto, el valor de los suplementos dietéticos con hidroxilisina añadida es muy cuestionable. Por tanto, la deficiencia debe deberse a una hidroxilación insuficiente de la lisina.

Educación, ocurrencia, propiedades y valores óptimos

La hidroxilisina solo se encuentra en el colágeno humano y animal. También hay algunas glicoproteínas que también contienen hidroxilisina. Esto incluye adiponectina. La adiponectina es una hormona que se produce en el tejido adiposo y tiene una influencia decisiva en la eficacia de la insulina. También se ha detectado hidroxilisina en algunas bacterias, como Staphylococcus aureus.

La distribución de la lisina hidroxilada no es uniforme en el colágeno. Hay lugares donde casi siempre se encuentra. En otras áreas, casi nunca se encuentra hidroxilisina. Esta distribución desigual determina la estructura del colágeno. Dentro de la estructura de triple hélice del colágeno, la hidroxilisina siempre se encuentra en la posición Y de la secuencia repetida Gly-X-Y. En las regiones cortas con estructura no helicoidal, la hidroxilisina también se encuentra en otros lugares.

Enfermedades y trastornos

El tejido conectivo depende absolutamente de la presencia de hidroxilisina. El colágeno solo puede ser estable y firme si funcionan los enlaces cruzados entre las moléculas de proteína. Una deficiencia de hidroxilisina provoca debilidad del tejido conectivo.

Si solo está presente en cantidades extremadamente pequeñas o no está presente, el organismo correspondiente no sería viable. El tejido conectivo ya no podía realizar su función como tejido limitante y de soporte para los órganos. De hecho, hay enfermedades que se remontan a la falta de hidroxilisina. Dado que este aminoácido se incorpora inicialmente como lisina durante la síntesis de proteínas, no puede ser una deficiencia primaria. La hidroxilisina se forma a partir de lisina dentro de la proteína de colágeno con la ayuda de lisil hidroxilasas. Una deficiencia de hidroxilisina solo puede resultar de un defecto en esta enzima o de su función insuficiente.

Existe un grupo de debilidades congénitas heterogéneas del tejido conectivo que se conoce como síndrome de Ehlers-Danlos. Varias mutaciones pueden ser responsables de este cuadro clínico. Entre otras cosas, la lisil hidroxilasa también puede ser defectuosa, de modo que se hidroxila muy poca lisina. El síndrome de Ehlers-Danlos se manifiesta a través de la sobreestirabilidad de la piel y la sobremovilidad de las articulaciones. Los órganos internos, vasos sanguíneos, tendones, ligamentos y músculos también se ven afectados. El pronóstico depende de la gravedad del defecto. Si los buques están involucrados, es de esperar un rumbo desfavorable. El fallo completo de la enzima lisil hidroxilasa es incompatible con la vida y, por tanto, no se observa.

Pero incluso con una enzima intacta, puede haber tejido conectivo débil debido a su baja actividad. La lisil hidroxilasa requiere iones de hierro y ácido ascórbico (vitamina C) como cofactores. Si, por ejemplo, falta vitamina C, se produce lo que se conoce como escorbuto. El escorbuto es una enfermedad adquirida del tejido conectivo causada por la falta de grupos hidroxilo en los residuos de prolina y lisina del colágeno. La causa es la baja actividad de la prolina hidroxilasa y la lisina hidroxilasa debido a la deficiencia de ácido ascórbico.