A Hidrolasa es un grupo de enzimas que descomponen hidrolíticamente los sustratos. Algunas hidrolasas contribuyen al funcionamiento normal del cuerpo humano, por ejemplo, la amilasa que descompone el almidón. Otras hidrolasas están involucradas en el desarrollo de enfermedades y, como la ureasa, se producen en bacterias.
¿Qué es la hidrolasa?
Las hidrolasas son enzimas que usan agua para descomponer los sustratos. El sustrato se acopla al centro activo de una enzima, donde las interacciones entre las dos unidades hacen que el sustrato se descomponga en dos partes. Al mismo tiempo, una molécula de agua (H2O) se divide en un solo átomo de hidrógeno (H) y un grupo OH. Una parte del sustrato se adhiere al átomo de hidrógeno individual, mientras que el grupo OH se adhiere a la otra parte del sustrato. En consecuencia, el producto de hidrolasa consta de dos nuevos compuestos.
Las hidrolasas funcionan con diferentes sustratos; estos incluyen ésteres, éter péptidos, glucósidos, hidruros de ácido y enlaces C-C. La escisión hidrolítica por hidrolasas es reversible, es decir, reversible. En la clasificación de la CE, representan el grupo 3, que comprende varios subgrupos. Los subgrupos incluyen, por ejemplo, lipasa, que descompone la grasa, y lactasa, que descompone el azúcar de la leche (lactosa). La falta de lactasa conduce a la intolerancia al azúcar de la leche, lo que puede reflejarse en molestias gastrointestinales al consumir leche.
Función, efecto y tareas
Las hidrolasas son numerosas en el cuerpo humano. La amilasa también es una de las hidrolasas. La amilasa se encuentra en la saliva y es responsable de descomponer el almidón y otros polisacáridos. Los polisacáridos son azúcares múltiples formados por cadenas de carbohidratos.
La amilasa divide hidrolíticamente estas cadenas y las descompone en unidades más pequeñas. Esto crea el sabor dulce que las personas pueden saborear al masticar pan y otros alimentos con almidón. El procesamiento de polisacáridos por amilasa es la primera etapa de la digestión bioquímica, después de que los dientes han triturado mecánicamente la comida mientras masticaban.
La quinureninasa se encuentra en todos los tipos de tejidos y divide la alanina. Tanto la síntesis de ácido nicotínico como la descomposición del triptófano requieren este paso. El triptófano es un aminoácido esencial que interviene en la síntesis de serotonina. La serotonina es un neurotransmisor importante (sustancia mensajera). La descomposición del triptófano también es un paso intermedio en la síntesis de otras sustancias, por ejemplo, nicotinamida adenina dinucleótido (NAD).
NAD es una coenzima que participa en numerosas funciones biológicas. Por ejemplo, apoya el trabajo de las deshidrogenasas y es parte de la cadena respiratoria. La quinureninasa no solo contribuye a la descomposición del triptófano, sino también a la síntesis de ácido nicotínico. El ácido nicotínico o niacina es una vitamina que forma parte del complejo B.
Educación, ocurrencia, propiedades y valores óptimos
El cuerpo humano forma hidrolasas donde se utilizan. Por ejemplo, la amilasa de la saliva se produce en la glándula salival, mientras que el páncreas produce la amilasa pancreática. Como todas las enzimas, las hidrolasas solo pueden funcionar bajo ciertas condiciones. Sobre todo, el pH del medio ambiente y la temperatura son de gran importancia para ellos.
Por ejemplo, la amilasa solo puede existir a pH 3,5-9. Si el medio se desvía de este rango, la enzima se desnaturaliza. El ácido gástrico tiene un valor de pH de 1 a 1,5 en ayunas y, por lo tanto, es demasiado ácido para la amilasa. El ácido del estómago desnaturaliza la estructura de la proteína rompiendo los enlaces moleculares. La enzima pierde su forma y se vuelve inactiva. Es por eso que el páncreas también debe sintetizar amilasa y agregarla a la pulpa en una etapa posterior de la digestión.
La temperatura óptima para la amilasa es de 45 ° C; A esta temperatura, la amilasa actúa más rápido, es decir, convierte la mayor cantidad de sustrato. La amilasa también puede funcionar fuera de este óptimo, pero la tasa metabólica es algo más baja. Las temperaturas que son demasiado altas también desnaturalizan la enzima y la vuelven inutilizable o descomponen la proteína en sus aminoácidos individuales.
Enfermedades y trastornos
Algunas hidrolasas pueden ayudar a diagnosticar enfermedades. Por ejemplo, los médicos pueden usar los niveles de amilasa en los ovarios y los pulmones para diagnosticar ciertas formas de cáncer. La concentración de amalisis es notable en el cáncer en estos órganos y, por lo tanto, puede proporcionar una indicación de la presencia o diseminación de neoplasias.
Una mutación en el gen KYNU conduce a una deficiencia de quinureninasa. La enzima participa en varios procesos bioquímicos. Si hay muy poca quinureninasa en el cuerpo, las células no pueden sintetizar la vitamina B3 (también llamada ácido nicotínico o niacina) como de costumbre, y ocurre hipovitaminosis. Los signos de una deficiencia de B3 incluyen dermatitis e inflamación de la boca, el estómago y la mucosa intestinal. Además, pueden producirse diarrea, depresión, pérdida de apetito, dificultad para concentrarse, trastornos del sueño e irritabilidad. La deficiencia también puede desencadenar la enfermedad de pelagra.
No es solo el organismo humano el que forma hidrolasas. Los patógenos como las bacterias también pueden producir enzimas de este grupo. Una enzima que incluso puede dañar a las personas se llama ureasa y descompone la urea en amoníaco y dióxido de carbono. El amoníaco ayuda a las bacterias a resistir el ácido del estómago. Como resultado, pueden infectar el sistema digestivo y causar una variedad de dolencias. La bacteria Helicobacter pylori pertenece a este grupo de patógenos. Helicobacter pylori desencadena gastritis tipo B, puede ser responsable de úlceras gástricas y duodenales y, en el caso de una infección crónica, puede causar carcinoma gástrico.
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